Хистидин: Разлика между версии

| pages = 881–891881 – 891

| pages = 397–403397 – 403

}}</ref> Той съдържа шест π-електрона: четири от две двойни връзки и два от една свободна електронна двойка при азотен атом. Той може да влиза в π-π взаимодействия,<ref>Lijun Wang,, Na Sun,, Simon Terzyan,, Xuejun Zhang, and, David R. Benson. A Histidine/Tryptophan π-Stacking Interaction Stabilizes the Heme-Independent Folding Core of Microsomal Apocytochrome b5 Relative to that of Mitochondrial Apocytochrome b5. Biochemistry 2006 45 (46), 13750- – 13759</ref> но те са усложнени вследствие на положителния заряд.<ref>Robert H. Blessing, Edward L. McGandy. Base stacking and hydrogen bonding in crystals of imidazolium dihydrogen orthophosphate. Journal of the American Chemical Society 1972 94 (11), 4034- – 4035.</ref> В нито едно състояние не поглъща светлина при 280 nm, но го прави в късата [[Ултравиолетово излъчване|УВ]] област повече от други аминокиселини.<ref>Katoh R. Absorption Spectra of Imidazolium Ionic Liquids. Chemistry Letters. Vol. 36 (2007), No. 10 p.1256.</ref><ref>AR Goldfarb, LJ Saidel, E Mosovich. THE ULTRAVIOLET ABSORPTION SPECTRA OF PROTEINS. Journal of Biological Chemistry, 1951, p.397- – 404.</ref>

Имидазоловата странична верига е често срещан координационен [[лиганд]] в различни [[металопротеини]] както и част в [[Катализатор|каталитични]] центрове на някои [[ензим]]и. В каталитичните триади, базичният азот на хистидина привлича [[протон]] от [[серин]], [[треонин]] или [[цистеин]], превръщайки съответната аминокиселина в [[нуклеофил]]. В хистидиновата протонна совалка, хистидинът взема участие в бързия транспорт на протони, осъществявайки това чрез своя базичен азотен атом, който откъсва протон и образува положително зареден метаболит. След това този метаболит предава протона и съответно положителния заряд на друга молекула - – буфер, освобождавйки своя киселинен азотен атом до неговото основно базично състояние. При карбоанхидразните ензими, хистидинова протонна совалка се използва за бързо пренасяне на протони вън от [[цинк]]-свързани водни молекули като по този начин възстановява активната форма на ензима.

Ензимът хистидин амоняк-лиаза (хистидиназа) трансформира хистидина в [[амоняк]] и [[уроканова киселина]]. Липсата на този ензим се среща при рядкото метаболитно заболяване [[хистидинемия]]. В актинобактериите и филаментозните гъби, като ''Neurospora crassa'', хистидин може да се превърне в [[антиоксидант]]ът [[ерготионеин]].<ref name=Fahey>{{cite journal |author=Fahey RC |title=Novel thiols of prokaryotes |journal=Annu. Rev. Microbiol. |volume=55 |issuepages=333 – |pages=333–5656 |year=2001 |pmid=11544359 |doi=10.1146/annurev.micro.55.1.333}}</ref>