Протеин: Разлика между версии

Изтрито е съдържание Добавено е съдържание
BotNinja (беседа | приноси)
м без right/дясно в картинки (x2)
BotNinja (беседа | приноси)
м форматиране: 12x параметри
Ред 68:
[[Първично ниво]] (примерна структура) - представлява точната последователност на свързване на отделните аминокиселинни остатъци, кодирана от полинуклеотидната последователност на [[ДНК]]. В природата белтъците не се срещат в първична структура. Те могат да я заемат временно.
 
Към първичната структура на белтъците се отнася и така наречения [[дисулфиден мост]]. Извън пептидната връзка дисулфидният мост е единствената друга [[ковалентна връзка]] в белтъчната молекула. Той се формира при свързването на две сулхидрилни (тиолови) групи на [[цистеин]]ови остатъци. Свързването се осъществява чрез отделянето на два атома [[водород]] (дехидрогениране). Свързаните два цистеинови остатъка образуват един общ цистин. Дисулфидният мост може да бъде както между две отделни полипептидни вериги (междуверижен), така и от два цистеинови остатъка принадлежащи на една верига (вътрешноверижен).<ref name="БХ">{{cite book |author=Ангелов А., Гачев Е., Николов Т |editor1-first=Николов |editor1-last=Тодор |editor1-link= |others= |title=''Биохимия за медици и стоматолози'' |edition= |series= |volume= |date= |year=1996 |month= |origyear= |publisher=Университетско издателство „Св.Климент Охридски“ |location=София |pages= }}</ref>
[[Image:Alpha helix.png|ляво|thumb|120px|α-спирала, водородни връзки в жълто]]
 
Ред 111:
 
=== Структура на белтъците в живите организми ===
Способността на протеините да възстановяват правилната триизмерна структура след денатурация позволява да се предложи хипотезата, че цялата информация за крайната структура на протеините, се съдържа в аминокиселинната последователност. Сега е широко приетата теория, че в резултат на еволюцията стабилната структура на протеина има минимална [[свободна енергия]] в сравнение с други възможни [[конформация|конформации]] на полипептидната верига.<ref>{{cite journal |author=Anfinsen C. |title=Principles that Govern the Folding of Protein Chains|journal=Science |volume=181 |issue= |pages=223—229|year=1973}}</ref>.
 
Въпреки това, в клетките има група протеини, чиято функция е да се гарантира връщането на протеиновата структура след повреда, както и създаването и разпадането на протеиновите комплекси. Тези протеини се наричат [[шаперон]]и и [[шаперонин]]и. Концентрацията на много шаперони в клетката се увеличава рязко с покачване на температурата на околната среда. Те се отнасят към групата на HSP (Hheat shock proteins, топлинно шокови протеини).<ref>{{cite journal |author=Ellis RJ, van der Vies SM.|title=Molecular chaperones |journal=Annu. Rev. Biochem. |volume=60 |issue= |pages=321—347 |year=1991 |pmid=1679318 |doi=10.1146/annurev.bi.60.070191.001541}}</ref> Значението на шапероните за нормалното функциониране на организма може да се илюстрира с α-[[кристалин]]а, в [[око#леща|лещата]] на човешкото [[око]]. Мутациите в този протеин водят до помътняване на лещата дължащо се на натрупването на протеини и в резултат на това до [[катаракта]].<ref>{{cite journal |author=Sun Y, MacRae TH. |title=The small heat shock proteins and their role in human disease|journal=FEBS J. |volume=60 |issue= |pages=2613—2627 |year=2005|pmid=115943797}}</ref>.
 
==Прости и комплексни протеини==