Протеин: Разлика между версии

Изтрито е съдържание Добавено е съдържание
BulgARIAn (беседа | приноси)
Етикети: Редакция чрез мобилно устройство Редакция чрез мобилно приложение
BulgARIAn (беседа | приноси)
Етикети: Редакция чрез мобилно устройство Редакция чрез мобилно приложение
Ред 27:
== Биохимия на протеините ==
[[File:Peptide-Figure-Revised.png|thumb|210px|Планарно разположение на пептидна група (долу). Триизмерна структура на пептидна връзка между две аминокиселини (горе)]]
ПротеинитеБелтъцитe представляват линейни полимери (поликондензати), изградени от поредица от до 20 различни вида L-α-[[аминокиселини]]. Всички аминокиселини притежават общи структурни характеристики, включително α-въглерод, който е свързан с аминогрупа, карбоксилна група, и странична верига, различна за всеки вид аминокиселина. Само пролин се различава от тази основна структура, тъй като тя съдържа необичаен пръстен в N-амино-групата, която поставя CO-NH амида във фиксиранопределено конформацияпотвърждение.<ref name=Nelson2005>{{cite book |author=Nelson DL, Cox MM |year=2005 |title=Lehninger's Principles of Biochemistry |edition=4th |publisher=W. H. Freeman and Company |location=New York, New York}}</ref> Страничните вериги на претогенните (канонични) аминокиселини, имат голямо разнообразие на химическите структури и свойства. Обединени Комбинираният ефектвъздействат на всички странични вериги на аминокиселините в един протеин в крайна сметка определя неговата триизмерна структура, химическа реактивност и биологична функция.<ref name=Gutteridge2005>{{cite journal |author=Gutteridge A, Thornton JM |title=Understanding nature's catalytic toolkit |journal=Trends in Biochemical Sciences |volume=30 |issue=11 |pages=622–29 |year=2005 |pmid=16214343 |doi=10.1016/j.tibs.2005.09.006}}</ref> Аминокиселините са свързват в полипептидна верига посредством [[пептидна връзка]]. Веднъж свързана във веригата на протеин, индивидуалната аминокиселина се нарича остатък, а поредицата от въглеродни, азотни и кислородни атоми е известна като основна верига или гръбнак на протеина.<ref name="Murray">{{cite book |author=Murray RF, Harper HW, Granner DK, Mayes PA, Rodwell VW |title=Harper's Illustrated Biochemistry |publisher=Lange Medical Books/McGraw-Hill |location=New York |year=2006 |isbn=0-07-146197-3}}</ref>
[[File:Peptide group resonance.png|thumb|250px|left|Резонансни структури на пептидната връзка]]
Пептидната връзка има две резонансни форми, за които способстват няколко двойни връзки и възпрепятстват въртенето около оста и&nbsp;, така че α-въглеродните атоми са приблизително в една равнина. Другите два ъгъла в полипептидната верига, между α-въглеродните атоми и двете съседни пептидни групи (ъгли на Рамачандран), определят локалната форма на протеиновия гръбнак.<ref name="Murray"/> Краят на протеина със свободна карбоксилна група е познат като C-края или карбокси край, а краят със свободна аминогрупа е известен като N-края или аминокрай. Термините протеин, полипептид и пептид са малко двусмислени и могат да се застъпват по смисъл. Протеин се използва обикновено за биологична молекула в стабилна конформация, докато пептид обикновено се отнася за кратки аминокиселинни олигомери, при които често липсва стабилна триизмерна структура. Въпреки това, границата между двете не е добре дефинирана и обикновено се намира в близост до 20-30 аминокиселинни остатъка.<ref name=Lodish2004/> Полипептид може да се отнася до всяка една линейна верига от аминокиселини, обикновено независимо от дължината, но често предполага липсата на определена конформация.