Протеин: Разлика между версии

Протеинитебелтъците се изграждат от [[аминокиселини]], използвайки информацията, кодиранана в [[ген]]ите. Всеки протеин има своя собствена уникална аминокиселинна последователност, която се определя от [[нуклеотид]]ната последователност на гена кодиращ този протеинбелтък. [[генетичен код|Генетичният код]] е набор от [[триплет]]ни комплекти, наречени [[кодон]]и и всяка комбинация от три нуклеотида определя аминокиселина, например триплетът AUG ([[аденин]]-[[урацил]]-[[гуанин]]) е кодон за [[метионин]]. Тъй като [[ДНК]] съдържа четири различни нуклеотида, общият брой на възможните кодони (триплети) е 64, следователно, има известен излишък в генетичния код. Някои аминокиселини се кодират от повече от един кодон.<ref name="Van Holde">{{cite book |author=Van Holde KE, Mathews CK |title=Biochemistry |publisher=Benjamin/Cummings Pub. Co., Inc|location=Menlo Park, California |year=1996 |isbn=0-8053-3931-0}}</ref> Гените, кодирани в ДНК, първо се [[транскрипция (биология)|транскрибират]] в пре-иРНК от протеинибелтъци като [[РНК-полимераза]]та. Повечето организми след това обработват пре-иРНКите (известни като първичен транскрипт), използвайки различни форми на посттранскрипционни модификацииизменения, за да формират зряла [[иРНК]], която след това се използва като матрица за синтеза на протеинибелтъци от [[рибозома]]та. При [[прокариот]]ите иРНК може да се [[транслация (биология)|транслира]] веднага след началото на транскрипцията или да бъде свързана с рибозома, след като се отдалечи от бактериалната хромозома. За разлика от тях, [[еукариот]]ите синтезират иРНК в [[клетъчно ядро|ядро]]то на [[клетка]]та и след това преминават през [[ядрена мембрана|ядрената мембрана]] в [[цитоплазма]]та, където се извършва синтезът на протеинибелтъци. Скоростта на синтеза на протеинибелтъци е по-висок в прокариоти отколкото при еукариоти и може да достигне до 20 аминокиселини в секунда.<ref name=Pain2000>{{cite book |editor=Pain RH (ed.) |author=Dobson CM |title=Mechanisms of Protein Folding |chapter=The nature and significance of protein folding |publisher=Oxford University Press |location=Oxford, Oxfordshire |year=2000 |pages=1–28 |isbn=0-19-963789-X}}</ref>

Размерът на синтезирания протеинбелтък може да се измерва с броя на аминокиселините, които съдържа, и от общата му молекулна маса, която обикновено се отчитат в [[далтон]]и (синоним с [[Единица за атомна маса|атомни единици за маса]]), или производната килодалтон (kDa). [[Дрожди|Дрождевите]] протеинибелтъци са със средно 466 аминокиселини дълго и маса 53 kDa.<ref name=Lodish2004>{{cite book |author=Lodish H, Berk A, Matsudaira P, Kaiser CA, Krieger M, Scott MP, Zipurksy SL, Darnell J |year=2004 |title=Molecular Cell Biology |edition=5th |publisher=WH Freeman and Company |location=New York, New York}}</ref> Най-големите известни протеинибелтъци са [[титин]]ите, компонент на [[мускул]]ния [[саркомер]], с молекулна маса от почти 3000 kDa и обща дължина от почти 27&nbsp;000 аминокиселини.<ref name=Fulton1991>{{cite journal |author=Fulton A, Isaacs W |title=Titin, a huge, elastic sarcomeric protein with a probable role in morphogenesis |journal=Bioessays |volume=13 |issue=4 |pages=157–61 |year=1991 |pmid=1859393 |doi=10.1002/bies.950130403}}</ref>

Къси протеинибелтъци могат да бъдат синтезирани химически чрез съвкупност от методи известни като пептиден синтез, които използват органични техники за синтез като химическо легиране, за да се произвеждат пептиди с висока ефективност.<ref name=Bruckdorfer2004>{{cite journal |author=Bruckdorfer T, Marder O, Albericio F |title=From production of peptides in milligram amounts for research to multi-tons quantities for drugs of the future |journal=Current Pharmaceutical Biotechnology |volume=5 |issue=1 |pages=29–43 |year=2004 |pmid=14965208 |doi=10.2174/1389201043489620}}</ref> Химичният синтез дава възможност за въвеждане на не-естествени аминокиселини в полипептидните вериги, като такива съдържащи флуоресцентни сонди като страничен радикал на аминокиселина.<ref name=Schwarzer2005>{{cite journal |author=Schwarzer D, Cole P |title=Protein semisynthesis and expressed protein ligation: chasing a protein's tail |journal=Current Opinions in Chemical Biology |volume=9 |issue=6 |pages=561–69 |year=2005 |pmid=16226484 |doi=10.1016/j.cbpa.2005.09.018}}</ref> Тези методи са полезни в лабораторната практика в биохимията и клетъчната биология, но като цяло не се използват за търговски приложения. Химичният синтез е неефективен за полипептиди по-дълги от около 300 аминокиселини, а синтезираните протеини не могат лесно да приемат естествената си, функционално активна третична структура. Повечето химични методи за синтез, изграждат полипептидната верига от C-края на N-края, в противовес на биохимичната реакция.<ref name=Kent2009>{{cite journal |author=Kent SB |title=Total chemical synthesis of proteins |journal=Chemical Society Reviews |volume=38 |issue=2 |pages=338–51 |year=2009 |pmid=19169452 |doi=10.1039/b700141j}}</ref>