Протеин: Разлика между версии

[[Image:Human alfa2beta2 hemoglobin.gif|thumb|250px|Човешки [[хемоглобин]] - – (αβ)₂ тетрамер.]]

'''Белтък'Протеинът'', илиоще '''белтъчинабелтък''' (понякогаили ''протеин'белтъчина'''), е събирателен термин за биологически важни [[макромолекула|макромолекули]], изградени чрез [[поликондензиране]]то на отделни [[аминокиселини]].

Белтъците са един от основните градивни компоненти на живите [[клетка|клетки]], както и на [[вирус]]ните частици. Притежават сложна пространствена структура и изпълняват разнообразни биологични функции — – от типично структурни, защитни (активна и пасивна), транспортни и съкратителни до каталитични и регулаторни.

Самото понятие е въведено през [[1838]] година, когато в писмо от [[10 юли]], изпратено от [[Йонс Якоб Берцелиус]] до [[Герардус Йоханес Мулдер]], за първи път е употребено названието „протеин“ с акцент върху първостепенното и първичното (от гръцки '''πρωτειοξ''' — – първична нишка)<ref>[http://oxforddictionaries.com/definition/proteinNew Oxford Dictionary of English]</ref><ref>[http://www.nature.com/nature/journal/v168/n4267/abs/168244a0.html Nature journal]</ref>. Точният цитат от писмото е:

Протеините представляват линейни полимери (поликондензати), изградени от поредица от до 20 различни вида L-α-[[аминокиселини]]. Всички аминокиселини притежават общи структурни характеристики, включително α-въглерод, който е свързан с аминогрупа, карбоксилна група, и странична верига, различна за всеки вид аминокиселина. Само пролин се различава от тази основна структура, тъй като тя съдържа необичаен пръстен в N-амино-групата, която поставя CO-NH амида във фиксиран конформация.<ref name=Nelson2005>{{cite book |author=Nelson DL, Cox MM |year=2005 |title=Lehninger's Principles of Biochemistry |edition=4th |publisher=W. H. Freeman and Company |location=New York, New York}}</ref> Страничните вериги на претогенните (канонични) аминокиселини, имат голямо разнообразие на химическите структури и свойства. Комбинираният ефект на всички странични вериги на аминокиселините в един протеин в крайна сметка определя неговата триизмерна структура, химическа реактивност и биологична функция.<ref name=Gutteridge2005>{{cite journal |author=Gutteridge A, Thornton JM |title=Understanding nature's catalytic toolkit |journal=Trends in Biochemical Sciences |volume=30 |issue=11 |pages=622–29622 – 29 |year=2005 |pmid=16214343 |doi=10.1016/j.tibs.2005.09.006}}</ref> Аминокиселините са свързват в полипептидна верига посредством [[пептидна връзка]]. Веднъж свързана във веригата на протеин, индивидуалната аминокиселина се нарича остатък, а поредицата от въглеродни, азотни и кислородни атоми е известна като основна верига или гръбнак на протеина.<ref name="Murray">{{cite book |author=Murray RF, Harper HW, Granner DK, Mayes PA, Rodwell VW |title=Harper's Illustrated Biochemistry |publisher=Lange Medical Books/McGraw-Hill |location=New York |year=2006 |isbn=0-07-146197-3}}</ref>

Пептидната връзка има две резонансни форми, за които способстват няколко двойни връзки и възпрепятстват въртенето около оста и&nbsp;, така че α-въглеродните атоми са приблизително в една равнина. Другите два ъгъла в полипептидната верига, между α-въглеродните атоми и двете съседни пептидни групи (ъгли на Рамачандран), определят локалната форма на протеиновия гръбнак.<ref name="Murray"/> Краят на протеина със свободна карбоксилна група е познат като C-края или карбокси край, а краят със свободна аминогрупа е известен като N-края или аминокрай. Термините протеин, полипептид и пептид са малко двусмислени и могат да се застъпват по смисъл. Протеин се използва обикновено за биологична молекула в стабилна конформация, докато пептид обикновено се отнася за кратки аминокиселинни олигомери, при които често липсва стабилна триизмерна структура. Въпреки това, границата между двете не е добре дефинирана и обикновено се намира в близост до 20- – 30 аминокиселинни остатъка.<ref name=Lodish2004/> Полипептид може да се отнася до всяка една линейна верига от аминокиселини, обикновено независимо от дължината, но често предполага липсата на определена конформация.

== Синтез ==

Протеините се изграждат от [[аминокиселини]], използвайки информацията, кодирана в [[ген]]ите. Всеки протеин има своя собствена уникална аминокиселинна последователност, която се определя от [[нуклеотид]]ната последователност на гена кодиращ този протеин. [[генетичен код|Генетичният код]] е набор от [[триплет]]ни комплекти, наречени [[кодон]]и и всяка комбинация от три нуклеотида определя аминокиселина, например триплетът AUG ([[аденин]]-[[урацил]]-[[гуанин]]) е кодон за [[метионин]]. Тъй като [[ДНК]] съдържа четири различни нуклеотида, общият брой на възможните кодони (триплети) е 64, следователно, има известен излишък в генетичния код. Някои аминокиселини се кодират от повече от един кодон.<ref name="Van Holde">{{cite book |author=Van Holde KE, Mathews CK |title=Biochemistry |publisher=Benjamin/Cummings Pub. Co., Inc|location=Menlo Park, California |year=1996 |isbn=0-8053-3931-0}}</ref> Гените, кодирани в ДНК, първо се [[транскрипция (биология)|транскрибират]] в пре-иРНК от протеини като [[РНК-полимераза]]та. Повечето организми след това обработват пре-иРНКите (известни като първичен транскрипт), използвайки различни форми на посттранскрипционни модификации, за да формират зряла [[иРНК]], която след това се използва като матрица за синтеза на протеини от [[рибозома]]та. При [[прокариот]]ите иРНК може да се [[транслация (биология)|транслира]] веднага след началото на транскрипцията или да бъде свързана с рибозома, след като се отдалечи от бактериалната хромозома. За разлика от тях, [[еукариот]]ите синтезират иРНК в [[клетъчно ядро|ядро]]то на [[клетка]]та и след това преминават през [[ядрена мембрана|ядрената мембрана]] в [[цитоплазма]]та, където се извършва синтезът на протеини. Скоростта на синтеза на протеини е по-висок в прокариоти отколкото при еукариоти и може да достигне до 20 аминокиселини в секунда.<ref name=Pain2000>{{cite book |editor=Pain RH (ed.) |author=Dobson CM |title=Mechanisms of Protein Folding |chapter=The nature and significance of protein folding |publisher=Oxford University Press |location=Oxford, Oxfordshire |year=2000 |pages=1–281 – 28 |isbn=0-19-963789-X}}</ref>

Размерът на синтезирания протеин може да се измерва с броя на аминокиселините, които съдържа, и от общата му молекулна маса, която обикновено се отчитат в [[далтон]]и (синоним с [[Единица за атомна маса|атомни единици за маса]]), или производната килодалтон (kDa). [[Дрожди|Дрождевите]] протеини са със средно 466 аминокиселини дълго и маса 53 kDa.<ref name=Lodish2004>{{cite book |author=Lodish H, Berk A, Matsudaira P, Kaiser CA, Krieger M, Scott MP, Zipurksy SL, Darnell J |year=2004 |title=Molecular Cell Biology |edition=5th |publisher=WH Freeman and Company |location=New York, New York}}</ref> Най-големите известни протеини са [[титин]]ите, компонент на [[мускул]]ния [[саркомер]], с молекулна маса от почти 3000 kDa и обща дължина от почти 27&nbsp;000 аминокиселини.<ref name=Fulton1991>{{cite journal |author=Fulton A, Isaacs W |title=Titin, a huge, elastic sarcomeric protein with a probable role in morphogenesis |journal=Bioessays |volume=13 |issue=4 |pages=157–61157 – 61 |year=1991 |pmid=1859393 |doi=10.1002/bies.950130403}}</ref>

Къси протеини могат да бъдат синтезирани химически чрез съвкупност от методи известни като пептиден синтез, които използват органични техники за синтез като химическо легиране, за да се произвеждат пептиди с висока ефективност.<ref name=Bruckdorfer2004>{{cite journal |author=Bruckdorfer T, Marder O, Albericio F |title=From production of peptides in milligram amounts for research to multi-tons quantities for drugs of the future |journal=Current Pharmaceutical Biotechnology |volume=5 |issue=1 |pages=29–4329 – 43 |year=2004 |pmid=14965208 |doi=10.2174/1389201043489620}}</ref> Химичният синтез дава възможност за въвеждане на не-естествени аминокиселини в полипептидните вериги, като такива съдържащи флуоресцентни сонди като страничен радикал на аминокиселина.<ref name=Schwarzer2005>{{cite journal |author=Schwarzer D, Cole P |title=Protein semisynthesis and expressed protein ligation: chasing a protein's tail |journal=Current Opinions in Chemical Biology |volume=9 |issue=6 |pages=561–69561 – 69 |year=2005 |pmid=16226484 |doi=10.1016/j.cbpa.2005.09.018}}</ref> Тези методи са полезни в лабораторната практика в биохимията и клетъчната биология, но като цяло не се използват за търговски приложения. Химичният синтез е неефективен за полипептиди по-дълги от около 300 аминокиселини, а синтезираните протеини не могат лесно да приемат естествената си, функционално активна третична структура. Повечето химични методи за синтез, изграждат полипептидната верига от C-края на N-края, в противовес на биохимичната реакция.<ref name=Kent2009>{{cite journal |author=Kent SB |title=Total chemical synthesis of proteins |journal=Chemical Society Reviews |volume=38 |issue=2 |pages=338–51338 – 51 |year=2009 |pmid=19169452 |doi=10.1039/b700141j}}</ref>

* Присъединяване на [[липид]]ен или [[въглехидрат]]ен компонент

Тези модификации може да бъдат универсални (добавяне на вериги, състоящи се от мономери на убиквитин, сигнал за влошаване на този протеин и насочване към [[протеазома]]), както и специфични за протеина.<ref>''Demartino GN, Gillette TG.'' Proteasomes: machines for all reasons. Cell. 2007 May 18. 129(4):659—662659 – 662</ref>.

В същото време, един и същ протеин може да претърпи много и различни пост-транслационни модификации. Например, [[хистон]]ите (протеини, които са част от [[хроматин]] и в еукариоти) в различни условия може да имат до 150 различни модификации.<ref>''Bronner C, Chataigneau T, Schini-Kerth VB, Landry Y.'' The „Epigenetic Code Replication Machinery“, ECREM: a promising drugable target of the epigenetic cell memory. Curr Med Chem. 2007;14(25):2629—26412629 – 2641</ref>.

Синтезираните от рибозоми в цитоплазмата протеини трябва да попадат в различни отделения на клетката - – ядро, митохондрии, ендоплазмен ретикулум, както и апарат на Голджи, лизозоми, и други; както и някои протеини, трябва се интегрират в клетъчната мембрана или да бъдат насочени към извънклетъчната среда. За да се насочи към определен компартмент, протеинът трябва да има специална сигнална последователност. В повечето случаи, този последователност е част от веригата на аминокиселините на протеините. В някои случаи, тези сигнали са добавени посттранскационно към протеина и представляват олигозахариди компоненти. Транспортът на протеини към ендоплазмения ретикулум се извършва паралелно с техния синтез, като сигналната последователност се разпознава от транслокационен комплекс изграден от РНК и протеинени, който свързва рибозомата и я придвижва до ЕПР. От ЕПР протеините могат да преминат в апарата Голджи и след това до лизозоми или към външната мембрана или екстрацелуларната среда постредством везикуларния транспорт. Протеините предназначени да функционират в клетъчното ядро имат сигнална последователност NLS (nuclear localisation signal) за насочване към ядрото, като се въвеждат през ядрените пори. В митохондриите и хлоропластите протеините попадат при наличие на сигнални последователности, които ги насочват към специфични протеини пори-транслокатори с участието на шаперони.

Основният компонент на всички белтъци са [[аминокиселина|аминокиселини]], подредени последователно в дълги [[полипептид]]ни вериги. Броя на каноничните α-аминокиселини в живата природа е 20, макар че в някои белтъци се срещат и други α-аминолиселини като 3- и 4-хидроксипролин, 5-хидроксилизин и други, така също при определени условия аминокиселината [[селеноцистеин]] се кодида от [[стоп кодон]]а UAG.

Аминокиселините се комбинират в строго определен ред във всяка белтъчна молекула, като броят им варира между 30 до 3000 (понякога и много повече) аминокиселини в протеин. Връзката между отделните аминокиселини е [[амид]]на, но поради някой свой особености е наречена със специфично име - – [[пептидна връзка]]. Затова и самите полимерни вериги се означават като полипептидни. Организацията в пространството на [[полипептидни вериги|полипептидните вериги]] е изключително сложна и характерна за всеки отделен белтък. За прегледност и по-лесна ориентация, пространствената структура на белтъците е разделена на отделни нива:

=== Вторично ниво ===

* β-Лист&nbsp;— – β-лист се формира, когато две сравнително опънати полипептидни вериги се намират близо една до друга и техните пептидни групи образуват междуверижни (вътрешноверижни) водородни мостове. Това е сравнително най-опънатата форма на полипептидна верига. Гръбнакът на полипептидната верига се извива зигзагообразно и наподобява хармоника, в чийто краища се намират a-въглеродните атоми. β-структура се формира в рамките на една полипептидна верига, когато гръбнакът на веригата се извие в обратна посока при наличие на пролинова инверсия. За да формират β-лист няколко вериги те имат антипаралелен ход, тоест ако в дадена посока едната започва с азотния си край, то съседната трябва да започне с въглеродния си край. Макар и рядко срещат и природни β-листи с паралелни вериги.<ref name="БХ" />

* Взаимодействия с p-връзки – Получават се, когато ароматни пръстени на фенилаланин, тирозин и триптофан се окажат паралелно разположени между техните p-електрони се зараждат слаби взаимодействия.<ref name="БХ" />

== Денатурация ==

Белтъците са молекули много чувствителни към факторите на заобикалящата ги среда. На тяхната функция и структура могат да повлияят множество фактори като например промяна в pH на средата, температурата, налягането, концентрацията на определени вещества (тежки метали, детергенти и други), йонизиращи лъчения. Когато даден протеин бъде подложен на подобна промяна следва денатурация. Това е процес на разкъсване на връзките поддържащи четвъртичната, третичната и вторичната структура. По-податливи на денатурация са глобуларните белтъци, защото техните свойства за много зависими от вторичната и особено третичната им структура. При продължително въздействие на вредния фактор и неговото естество процеса е необратим. При възстановяване на хомеостазата следва обратния процес — – ренатурация, при който се възстановява нативната физиологично активна конформация на белтъка. В клетката този процес се спомага от други протеини известни като [[шаперон]]и и [[шаперонин]]и. При дълго и продължително въздействие на денатуриращия фактор може да се достигне до необратима денатурация, при което настъпва и утаяване на белтъците процес известен като колагулация. Коагулацията и денатурацията, обаче не са тъждествени процеси, така например нативни белтъци могат да се утаят (при процес известен като изсолване), както и не всички денатурирали белтъци задължително се утаяват. Прозаичен пример е термичната обработка на кокоше [[яйце]], при което консистенцията се променя. Но в този случай не става въпрос единствено за денатурация, тъй като системата е многокомпонентна.

При денатурация белтъчната молекула преминава от по-подредено към по-безпорядъчно състояние, с нарастваща [[ентропия]] и следователно привидно по-изгодно от термодинамична гледна точка. При процеса на ренатурация няма противоречие със законите на термодинамиката, ако белтъчната молекула не се разглежда сама за себе си, а в система с обкръжаващата я водна фаза.

Способността на протеините да възстановяват правилната триизмерна структура след денатурация позволява да се предложи хипотезата, че цялата информация за крайната структура на протеините, се съдържа в аминокиселинната последователност. Сега е широко приетата теория, че в резултат на еволюцията стабилната структура на протеина има минимална [[свободна енергия]] в сравнение с други възможни [[конформация|конформации]] на полипептидната верига.<ref>{{cite journal |author=Anfinsen C. |title=Principles that Govern the Folding of Protein Chains|journal=Science |volume=181 |pages=223—229223 – 229|year=1973}}</ref>.

Въпреки това, в клетките има група протеини, чиято функция е да се гарантира връщането на протеиновата структура след повреда, както и създаването и разпадането на протеиновите комплекси. Тези протеини се наричат [[шаперон]]и и [[шаперонин]]и. Концентрацията на много шаперони в клетката се увеличава рязко с покачване на температурата на околната среда. Те се отнасят към групата на HSP (Hheat shock proteins, топлинно шокови протеини).<ref>{{cite journal |author=Ellis RJ, van der Vies SM.|title=Molecular chaperones |journal=Annu. Rev. Biochem. |volume=60 |pages=321—347321 – 347 |year=1991 |pmid=1679318 |doi=10.1146/annurev.bi.60.070191.001541}}</ref> Значението на шапероните за нормалното функциониране на организма може да се илюстрира с α-[[кристалин]]а, в [[око#леща|лещата]] на човешкото [[око]]. Мутациите в този протеин водят до помътняване на лещата дължащо се на натрупването на протеини и в резултат на това до [[катаракта]].<ref>{{cite journal |author=Sun Y, MacRae TH. |title=The small heat shock proteins and their role in human disease|journal=FEBS J. |volume=60 |pages=2613—26272613 – 2627 |year=2005|pmid=115943797}}</ref>.

== Прости и комплексни протеини ==

*Хромоптотеини&nbsp;— – колективното име на комплексни протеини с цветни групи от различен химичен характер. Те включват много протеини съдържащи порфиринова група, изпълнявайки различни функции&nbsp;— – хемопротеини (протеини, съдържащи хем група - – [[хемоглобин]], [[миоглобин]], [[цитохром]]и и т.н.), [[хлорофил]], флавопротеини с флавонова група и т.н.

Трябва да се отбележи, че класификацията на протеините в съответствие с тяхната функция е по-скоро условно, тъй като в [[еукариот]]ите един и същ протеин може да изпълнява няколко функции. Добре проучен пример за този гъвкавост е lysyl-tRNA синтетазата - – [[ензим]], от класа на aminoacyl-tRNA синтетазите, който не само добавя [[лизин]] към tRNA, но и регулира [[транскрипция (биология)|транскрипцията]] на някои [[ген]]и <ref>{{cite journal|url=http://www.molcells.org/home/journal/article_read.asp?volume=22&number=2&startpage=127|author= Yannay-Cohen N, Razin E.|year= 2000|title= Translation and transcription: the dual functionality of LysRS in mast cells|journal=Mol Cells.|volume=22|pages=127—132127 – 132|id=PMID 17085962 }}</ref>. Много протеини имат функция, която се осъществява чрез ензимната им активност. Такива са например двигателния протеин [[миозин]], регулаторните протеини [[протеинкиназа|протеинкинази]], транспортният протеин [[натриево-калиева помпа]] и други.

=== Каталитична функция ===

Най-добре позната роля на протеините в тялото е тази на катализа на различни биохимични реакции. Ензимите са група протеини, притежаващи специфични каталитични свойства, което означава, че всеки ензим катализира една или няколко подобни реакции. Ензимите катализират разграждането на сложни молекули (катаболизъм) и синтеза им (анаболизъм), както и [[репликация]]та и [[репарацията]] на [[ДНК]], синтеза на [[РНК]]. Има няколко хиляди ензими и около 4000 реакции, катализирани от протеини. <ref>{{cite journal|url=http://www.expasy.org/NAR/enz00.pdf|author= Bairoch A.|year= 2000|title= The ENZYME database in 2000 |journal=Nucleic Acids Res|volume=28|pages=304—305304 – 305|id= PMID 10592255 }}</ref> Ускоряване на реакция в резултат на ензимна катализа понякога е огромна: например, реакция катализирана от ензима оротат-карбоксилаза, се осъществява 10¹⁷ пъти по-бързо от некатализираната (78 милиона години без ензим, 18 милисекунди с ензим) <ref>{{cite journal |author=Radzicka A, Wolfenden R.|year= 1995|title= A proficient enzyme|journal= Science |volume=6|issue=267|pages=90—9390 – 93|id= PMID 7809611}}</ref>. Молекулите, които се свързват към ензима и се променят в ход на реакцията се наричат ​​[[субстрат]]и.

Въпреки че, ензимите обикновено са съставени от стотици аминокиселини, само една малка част от тях си взаимодейства със субстрата&nbsp;— – средно 3- – 4 аминокиселини, често разположени далеч една от друга в основната последователност на аминокиселините&nbsp;— – са пряко ангажирани в катализата <ref>[http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/ The Catalytic Site Atlas at The European Bioinformatics Institute]</ref>. Частта от ензима, в която се осъществява каталитичния акт се нарича активен център на ензима.

=== Структурна функция ===

Структурни протеини са тези на [[цитоскелет]]а, които като вид арматура придават форма на клетките и [[органела|органелите]] и са отговорни за промените на формата на [[клетка]]. Повечето структурни протеини са фибриларни, така например мономерите на [[актин]]а и [[туболин]]а са глобуларни, разтворими протеини, но след полимеризация, образуват дълги нишки, които формират цитоскелета, което позволява на клетките да поддържат форма <ref>''Erickson HP.'' Evolution of the cytoskeleton. Bioessays. 2007:668—677668 – 677</ref>. Структурни протеини са и [[колаген]]а и [[еластин]]а&nbsp;— – основните компоненти на междуклетъчното вещество на съединителната тъкан (напр. хрущял) и [[кератин]]а участващ в състава на коса, нокти, пера, а някои черупки.

=== Защитна функция ===

Физическа защита. Например колаген&nbsp;— – протеин, който е в основата на междуклетъчното вещество на съединителната тъкан (включително кости, хрущяли, сухожилията и дълбоките слоеве на кожата (дермата)); кератин, които стои в основата на роговия слой, косми, пера, рога, и други производни на епидермиса. Обикновено, тези протеини се разглеждат като протеини със структурна функция. Други примери в тази група са протеините [[фибриноген]] и [[тромбин]] <ref>''Wolberg AS'' (2007). „Thrombin generation and fibrin clot structure“. Blood Rev. 21(3): 131—142131 – 142. PMID 17208341.</ref>, участващи в кръвосъсирването.

По този начин, генната транскрипция се регулира чрез добавяне на транскрипция фактори&nbsp;— – протеини активатори или протеини супресори&nbsp;— – към регулаторните последователности на гените. На нивото на иРНК четенето също се регулира чрез добавяне на протеинови фактори <ref>''Hinnebusch AG.'' Translational regulation of GCN4 and the general amino acid control of yeast. Annu Rev Microbiol. 2005;59:407—450407 – 450</ref>, а разграждане на РНК и протеините също се осъществява от специализирани протеинови комплекси <ref>''Anderson P, Kedersha N.'' RNA granules. Cell Biol. 2006:172(6):803—808</ref>. Решаваща роля в регулацията на вътреклетъчните процеси играят [[протеинкиназа|протеинкиназите]] - – ензими, които активират или потискат активността на други протеини чрез свързване на фосфатни групи към тях.

=== Сигнална функция ===

Сигнална функция се извършва чрез белтъци - – [[хормон]]и, [[цитокин]]и, [[растежен фактор|растежни фактори]] и т.н.

Хормоните са пренасяни от кръвта. Повечето от хормоните на животните&nbsp;— – са протеини или пептиди. Свързването на хормона към рецептора е сигнал, който води до отговор на клетката, промяна в клетъчния метаболизъм или променен профил на генна експресия. Хормоните регулират концентрацията на вещества в кръвта и клетките, растежа, възпроизводството и други процеси. Примери за такива протеини е на [[инсулин]]а, който регулира нивата на кръвната захар.

Цитокините са малки пептидни молекули, служещи за комуникация между клетките. Те регулират взаимодействието между клетките, определят тяхното оцеляване, стимулират или потискат растежа, диференциацията, функционална активност и [[апоптоза]]та; осигуряват съгласуваност в имунната, ендокринната и нервната система. За пример може да послужи цитокина тумор-некротизиращ фактор, който предава сигнали между клетките в тялото при възпаление и може да активира апоптоза. <ref>''Повещенко А.&nbsp;Ф., Абрамов В.&nbsp;В., Козлов В.&nbsp;В.'' Цитокины — – факторы нейроэндокринной регуляции. Успехи физиологических наук. 2007 — – 38(3):40—4640 – 46</ref>

=== Транспортна функция ===

Разтворимите протеини, участват в транспорта на малки молекули, към които имат висок афинитет и свързват, когато се намират във висока концентрация, както и лесно освобождават в места с ниска концентрация. Пример за транспортните протеини е [[хемоглобин]]а, който пренася [[кислород]]а от белите дробове до други тъкани и [[въглероден диоксид]] от тъканите към белите дробове. Съществуват редица хомоложни протеини пренасящи кислород, които присъства във всички еукариотни организми. <ref>''Wittenberg JB.'' On optima: the case of myoglobin-facilitated oxygen diffusion. Gene. 2007 Aug 15. 398(1—21 – 2):156—161156 – 161.</ref>

Транспортна функция осъществяват и някои мембранни протеини, които участват в транспорта на малки молекули през [[клетъчна мембрана|клетъчната мембрана]], чрез промяната в пропускливостта и&#768;. Липидния компонент на мембраната е водоустойчив (хидрофобен), което предотвратява преминаването на полярните и заредени молекули и йони. Мембранни транспортни белтъци биват белтъчни-канали и белтъци-преносители. Протеиновите канали съдържат вътрешни водни пори, които позволяват преминаването на йони (чрез йонни канали) или на водните молекули (чрез протеини аквапорини) през мембраната. Много йонни каналчета са специализирани в превоз на само един вид йони, например калиевите и натриевите канали правят разлика между тези подобни йони и позволяват преминаването на само един от тях. <ref>''Driessen AJ, Nouwen N.'' Protein Translocation Across the Bacterial Cytoplasmic Membrane. Annu Rev Biochem. 2007 Dec 13 [Epub ahead of print]</ref> Протеините преносители се свързват, подобно на ензимите, за една определена молекула или йон и за разлика от каналите могат да извършват активен транспорт, като използват енергията от хидролизата [[АТФ]]. Такъв протеин е калиево-натриевата помпа. „Електроценталата на клетката“ - – АТФ синтазата, която извършва синтеза на АТФ задвижвана от протонния градиент от двете страни на вътрешната митохондриална мембрана също могат да бъде отнесена към протеините за мембранен транспорт. <ref>{{cite journal|url=http://physiologyonline.physiology.org/cgi/content/full/21/5/317|author= Drory O, Nelson N.|year= 2006|title= The emerging structure of vacuolar ATPases|journal=Physiology (Bethesda).|volume=21|pages=317—325317 – 325|id=PMID 16990452 }}</ref>

=== Рецепторна функция ===

Протеините рецептори могат да бъдат едновременно в [[цитоплазма]]та и/или включени в клетъчната мембрана. Една част от рецептора молекула получава сигнал, който често може да е химично вещество, а в някои случаи&nbsp;— – светлина, механични ефекти (напр., разтягане) и други стимули. Под влияние на сигнала в определена част на молекулата (протеинов рецептор) нейната конформация се изменя. В резултат на това изменение друга част на молекула предава сигнала към други клетъчни компоненти. Има няколко механизма на предаване на сигнала. Някои рецептори катализира химична реакция, докато други са йонни канали, които под влияние на сигнала се отварят или затварят, третата група свързват специален вътреклетъчен молекулен медиатор (посредник). При мембранните рецептори част от молекулата, които се свързват сигнала се намира на повърхността на клетката, а домена, който изпраща сигнал – в клетката. <ref>''Dupré DJ, Hébert TE.'' Biosynthesis and trafficking of seven transmembrane receptor signalling complexes. Cell Signal. 2006;18(10):1549—15591549 – 1559</ref>

=== Двигателна функция ===

Класа на моторните протеини осигурява движение на тялото, като мускулно съкращение, ([[миозин]]), движението на клетките в организма (например, амебовидното движение на левкоцитите), движението на ресничките и камщичетата, както и активния вътреклетъчнен транспорт ([[кинезин]], [[динеин]]). Кинезин и динеин осъществяват превоз на молекулите по [[микротубули]]те използвайки АТФ хидролиза като източник на енергия. Динеина придвижва молекули и органели от периферните части на клетката към [[центрозома]]та, а кинезина&nbsp;— – в обратна посока. <ref>''Karp G.'' Cell and Molecular Biology: Concepts and Experiments, Fourth ed, pp. 346—358346 – 358. John Wiley and Sons, Hoboken, NJ. 2005.</ref><ref>''Schroer, Trina A. Dynactin.'' Annual Review of Cell and Developmental Biology. 2004 20, 759—779759 – 779. PMID 15473859</ref> Динеина е отговорен и за движението на ресничките и камшичетата на еукариотите. Цитоплазматични вариантина миозина могат да участват в транспортирането на молекули и органели чрез [[микрофиламенти]]те.

Специализираните в резервна функция белтъци се означават като резерви протеини. Те се синтезират като източник на енергия и „строителен материал”материал“ в растителните семена и яйцата при животните. Такива са протеините от белтъка на яйцата ([[овалбумин]]) и основният млечен протеин ([[казеин]]). Няколко други протеини се използвани в тялото като източник на аминокиселини, които от своя страна са предшественици на биологично активни вещества, които регулират обмяната на веществата. Рядко, при продължително гладуване и след изчерпване на въглехидратните и липидните запаси, белтъците започват да се разграждат, като енергията от тях се използва за поддържане на жизнените функции.

== Източници ==