Протеин: Разлика между версии
Изтрито е съдържание Добавено е съдържание
→Източници: премахнато ръчното разделение на колони, за да се приложи автоматичното редактирано с AWB |
м Субстрат, Свободна енергия, Конгломерат |
||
Ред 94:
=== Четвъртично ниво ===
[[Четвъртично ниво]] (кватернерна структура) – това е отново цялостна пространствена форма, но на асоциирани нековалентно белтъчни молекули. Тя се изразява в образуването на олигомерни белтъци, но не всеки белтък се характеризира с това четвъртично равнище. Всяка отделна белтъчна молекула, притежаваща характерна, завършена, третична структура се означава като [[субединица]], а цялостният
Белтъците в [[разтвор]], както нормално съществуват в живите [[клетка|клетки]], търпят вариации в структурата си, тъй като са подложени на редица въздействия от различни химични елементи, хормони и други биохимични вещества.
Ред 109:
=== Структура на белтъците в живите организми ===
Способността на протеините да възстановяват правилната триизмерна структура след денатурация позволява да се предложи хипотезата, че цялата информация за крайната структура на протеините, се съдържа в аминокиселинната последователност. Сега е широко приетата теория, че в резултат на еволюцията стабилната структура на протеина има минимална [[свободна енергия на Гибс|свободна енергия]] в сравнение с други възможни [[конформация|конформации]] на полипептидната верига.<ref>{{cite journal |author=Anfinsen C. |title=Principles that Govern the Folding of Protein Chains|journal=Science |volume=181 |pages=223 – 229|year=1973}}</ref>.
Въпреки това, в клетките има група протеини, чиято функция е да се гарантира връщането на протеиновата структура след повреда, както и създаването и разпадането на протеиновите комплекси. Тези протеини се наричат [[шаперон]]и и [[шаперонин]]и. Концентрацията на много шаперони в клетката се увеличава рязко с покачване на температурата на околната среда. Те се отнасят към групата на HSP (Hheat shock proteins, топлинно шокови протеини).<ref>{{cite journal |author=Ellis RJ, van der Vies SM.|title=Molecular chaperones |journal=Annu. Rev. Biochem. |volume=60 |pages=321 – 347 |year=1991 |pmid=1679318 |doi=10.1146/annurev.bi.60.070191.001541}}</ref> Значението на шапероните за нормалното функциониране на организма може да се илюстрира с α-[[кристалин]]а, в [[око#леща|лещата]] на човешкото [[око]]. Мутациите в този протеин водят до помътняване на лещата дължащо се на натрупването на протеини и в резултат на това до [[катаракта]].<ref>{{cite journal |author=Sun Y, MacRae TH. |title=The small heat shock proteins and their role in human disease|journal=FEBS J. |volume=60 |pages=2613 – 2627 |year=2005|pmid=115943797}}</ref>.
Ред 136:
{{основна|Ензим}}
[[Image:1PSO.png|thumb|280px|Човешки [[пепсин]], ензим разграждащ белтъци в стомаха]]
Най-добре позната роля на протеините в тялото е тази на катализа на различни биохимични реакции. Ензимите са група протеини, притежаващи специфични каталитични свойства, което означава, че всеки ензим катализира една или няколко подобни реакции. Ензимите катализират разграждането на сложни молекули (катаболизъм) и синтеза им (анаболизъм), както и [[репликация]]та и [[репарацията]] на [[ДНК]], синтеза на [[РНК]]. Има няколко хиляди ензими и около 4000 реакции, катализирани от протеини. <ref>{{cite journal|url=http://www.expasy.org/NAR/enz00.pdf|author= Bairoch A.|year= 2000|title= The ENZYME database in 2000 |journal=Nucleic Acids Res|volume=28|pages=304 – 305|id= PMID 10592255 }}</ref> Ускоряване на реакция в резултат на ензимна катализа понякога е огромна: например, реакция катализирана от ензима оротат-карбоксилаза, се осъществява 10<sup>17</sup> пъти по-бързо от некатализираната (78 милиона години без ензим, 18 милисекунди с ензим) <ref>{{cite journal |author=Radzicka A, Wolfenden R.|year= 1995|title= A proficient enzyme|journal= Science |volume=6|issue=267|pages=90 – 93|id= PMID 7809611}}</ref>. Молекулите, които се свързват към ензима и се променят в ход на реакцията се наричат [[субстрат (биохимия)|субстрат]]и.
Въпреки че, ензимите обикновено са съставени от стотици аминокиселини, само една малка част от тях си взаимодейства със субстрата – средно 3 – 4 аминокиселини, често разположени далеч една от друга в основната последователност на аминокиселините – са пряко ангажирани в катализата <ref>[http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/ The Catalytic Site Atlas at The European Bioinformatics Institute]</ref>. Частта от ензима, в която се осъществява каталитичния акт се нарича активен център на ензима.
| |||