Хистидин: Разлика между версии

Изтрито е съдържание Добавено е съдържание
м интервал; козметични промени
Ред 33:
}}</ref>
 
== Химични свойства ==
Имидазоловата странична верига на хистидина притежава pKa около 6.0, а като цяло pKa на аминокиселината е 6.5. Това означава, че при физиологични pH стойности, относително малки промени в pH могат да променят нейния среден заряд. Под pH 6, имидазоловият пръстен е протониран според изискванията на [[Уравнение на Хендерсон-Хаселбах|уравнението на Хендерсон-Хаселбах]]. Протониран имидазоловият пръстен съдържа две N-H връзки и е зареден положително. Позитивният заряд е поравно разпределен между двата азотни атома и може да се представи чрез две еднакво важни резонансни структури.
 
=== Ароматност ===
Имидазоловият пръстен на хистидина е ароматен при всички pH стойности.<ref>{{cite journal
| author = MROZEK Agnieszka, KAROLAK-WOJCIECHOWSKA Janina, KIEC-KONONOWICZ Katarzyna
Ред 48:
| doi = 10.1016/S0022-2860(03)00282-5
| url =
}}</ref> Той съдържа шест π-електрона: четири от две двойни връзки и два от една свободна електронна двойка при азотен атом. Той може да влиза в π-π взаимодействия,<ref>Lijun Wang,, Na Sun,, Simon Terzyan,, Xuejun Zhang, and, David R. Benson. A Histidine/Tryptophan π-Stacking Interaction Stabilizes the Heme-Independent Folding Core of Microsomal Apocytochrome b5 Relative to that of Mitochondrial Apocytochrome b5. Biochemistry 2006 45 (46), 13750 – 13759</ref> но те са усложнени вследствие на положителния заряд.<ref>Robert H. Blessing, Edward L. McGandy. Base stacking and hydrogen bonding in crystals of imidazolium dihydrogen orthophosphate. Journal of the American Chemical Society 1972 94 (11), 4034 – 4035.</ref> В нито едно състояние не поглъща светлина при 280 nm, но го прави в късата [[Ултравиолетово излъчване|УВ]] област повече от други аминокиселини.<ref>Katoh R. Absorption Spectra of Imidazolium Ionic Liquids. Chemistry Letters. Vol. 36 (2007), No. 10 p.1256.</ref><ref>AR Goldfarb, LJ Saidel, E Mosovich. THE ULTRAVIOLET ABSORPTION SPECTRA OF PROTEINS. Journal of Biological Chemistry, 1951, p.397 – 404.</ref>
 
=== Биохимия ===
Имидазоловата странична верига е често срещан координационен [[лиганд]] в различни [[металопротеини]] както и част в [[Катализатор|каталитични]] центрове на някои [[ензим]]и. В каталитичните триади, базичният азот на хистидина привлича [[протон]] от [[серин]], [[треонин]] или [[цистеин]], превръщайки съответната аминокиселина в [[нуклеофил]]. В хистидиновата протонна совалка, хистидинът взема участие в бързия транспорт на протони, осъществявайки това чрез своя базичен азотен атом, който откъсва протон и образува положително зареден метаболит. След това този метаболит предава протона и съответно положителния заряд на друга молекула – буфер, освобождавйки своя киселинен азотен атом до неговото основно базично състояние. При карбоанхидразните ензими, хистидинова протонна совалка се използва за бързо пренасяне на протони вън от [[цинк]]-свързани водни молекули като по този начин възстановява активната форма на ензима.
 
== Метаболизъм ==
Аминокиселината е прекурсор за биосинтезата на [[хистамин]] и [[карнозин]].
 
[[КартинкаФайл:Histidine decarboxylase.svg|thumbмини|centerцентър|433px|Превръщане на хистидин в [[хистамин]] от [[хистидин декарбоксилаза]]]]
 
Ензимът хистидин амоняк-лиаза (хистидиназа) трансформира хистидина в [[амоняк]] и [[уроканова киселина]]. Липсата на този ензим се среща при рядкото метаболитно заболяване [[хистидинемия]]. В актинобактериите и филаментозните гъби, като ''Neurospora crassa'', хистидин може да се превърне в [[антиоксидант]]ът [[ерготионеин]].<ref name=Fahey>{{cite journal |author=Fahey RC |title=Novel thiols of prokaryotes |journal=Annu. Rev. Microbiol. |volume=55 |pages=333 – 56 |year=2001 |pmid=11544359 |doi=10.1146/annurev.micro.55.1.333}}</ref>
 
== Източници ==
<references/>
{{Превод от|en|Histidine|485379086}}