Хистидин: Разлика между версии
Изтрито е съдържание Добавено е съдържание
м формат дати |
Редакция без резюме |
||
Ред 52:
=== Биохимия ===
Имидазоловата странична верига е често срещан координационен [[лиганд]] в различни [[металопротеини]] както и част в [[Катализатор|каталитични]] центрове на някои [[ензим]]и. В каталитичните триади, базичният азот на хистидина привлича [[протон]] от [[серин]], [[треонин]] или [[цистеин]], превръщайки съответната аминокиселина в [[нуклеофил]]. В хистидиновата протонна совалка, хистидинът взема участие в бързия транспорт на протони, осъществявайки това чрез своя базичен азотен атом, който откъсва протон и образува положително зареден метаболит. След това този метаболит предава протона и съответно положителния заряд на друга молекула – буфер, освобождавйки своя киселинен азотен атом до неговото основно базично състояние. При карбоанхидразните ензими, хистидинова протонна совалка се използва за бързо пренасяне на протони вън от [[цинк]]-свързани водни молекули като по този начин възстановява активната форма на ензима.
== Катаболизъм ==
Катаболизмът на хистидин протича през уроканат, 4-имидазолон-5-пропионат и N-формаминоглутатамат (Figlu). Формиминовата група трансферирана до тетрахидрофолат формира глутамат, след това α-кетоглутарат. При дефицит на фолиева киселина прехвърлянето на формиминовата групата е нарушено и Figlu се екскретира. Екскрецията на Figlu след доза от хистидин по този начин може да се използва за детктиране на дефицит на фолиева киселина. Доброкачествени нарушения на хистидиновият катаболизм включват хистидинемия и уроканатна ацидурия, свързани с нарушена хистидаза.
== Метаболизъм ==
Аминокиселината е прекурсор за биосинтезата на [[хистамин]] (биогенен амин, вазодилататор, взимаш участие в алергичните реакции ) и [[карнозин]].
[[Файл:Histidine decarboxylase.svg|мини|център|433px|Превръщане на хистидин в [[хистамин]] от [[хистидин декарбоксилаза]]]]
| |||