Пролин: Разлика между версии
Изтрито е съдържание Добавено е съдържание
м whitespaces |
Редакция без резюме |
||
Ред 12:
В състава на колагена, пролинът се окислява до хидроксипролин при участието на [[аскорбинова киселина]]. Редуващите се остатъци пролин и хидроксипролин способстват за създаване на стабилната триспирална структура на колагена, придаваща здравина на молекуата.
== Синтез ==
Първоначалната реакция на пролинов биосинтез превръща γ-карбоксилната група на [[глутаматът]] (от α-кетоглутарат, Циклъл на Кребс) до смесения киселинен анхидрид на глутамат γ-фосфат. Следващата редукция образува глутамат γ-семиалдехид, който след спонтанната циклизация се редуцира до L-пролин.<ref name=":0">{{Цитат книга|last=Rodwell VW, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, Weil PA.|first=|title=Harpers’ Illustrated Biochemistry, 31 st Edition|year=|month=|publisher=|location=|isbn=|pages=}}</ref>
== Катаболизъм ==
Катаболизмът на пролин се осъществява в митохондриите. Поради това че пролинът не участва в реакции на трансаминиране, неговият α-амино азот се запазва по време на двуетапно окисление до глутамат. Окислението до Δ<sup>1</sup>-пиролин-5-карбоксилатът се катализира от пролин дехидрогеназа, ЕС 1.5.5.2. Последващото окисление до глутамат (в последствие α-кетоглутарат, Циклъл на Кребс, [[гликогенна аминокиселина]]) се катализира от Δ<sup>1</sup>-пиролин-5-карбоксилат дехидрогеназа (наричана още глутамат-у-семиалдехид дехидрогеназа, ЕС 1.2.1.88).<ref name=":0" />
== Метаболитни нарушения ==
Съществуват две метаболитни нарушения на пролиновия катаболизъм. Унаследено по [[автозомно-рецесивен път]], и двете са съвместими с нормален живот на възрастни. Метаболитният блок при тип I [[хиперпролинемията]] е на ниво пролин дехидрогеназа. Няма асоциирано увреждане на хидроксипролиновия катаболизъм. Метаболитният блок при тип II хиперпролинемията е при Δ<sup>1</sup>-пиролин-5-карбоксилат дехидрогеназа, която участва също в катаболизма на аргинин, орнитин и хидроксипролин . Поради това че се засяга катаболизмът на пролин и хидроксипролин, както Δ<sup>1</sup>-пиролин-5-карбоксилат, така и Δ<sup>1</sup>-пиролин-3-хидрокси- 5-карбоксилатът се екскретират.<ref name=":0" />
== Хидроксипролин и Хидроксилизин ([[некодирани аминокиселини]]) ==
Хидроксипролин и хидроксилизин се срещат основно в [[колаген]]. Поради точе не съществуват [[Транспортна РНК|тРНК]] нито за една от двете хидроксилирани аминокиселини, нито за приетите чрез храна хидроксипролин, и хидроксилизин, те се инкорпорират по време на протеиновият ссинтез. Пептидил хидроксипролин и хидроксилизин възникват от пролин и лизин, но само след като тези аминокиселини са включени в пептиди. Хидроксилиране на пептидил-пролил и пептидил-лизилови остатъци, катализирана от пролил хидроксилаза и лизил хидроксилаза в кожа, скелетни мускули и гранулиращи рани изисква, освен субстрата, молекулен O<sub>2</sub>, [[аскорбат]], Fe<sup>2+</sup> и α-кетоглутарат. За всеки хидроксилиран мол пролин или лизин, един мол. α-кетоглутарат
се декарбоксилира до сукцинат. Хидроксилазите са оксидази със смесена функция. Един атом О<sub>2</sub> се инкорпорира в пролин или лизин, другият в сукцинат. Недостиг на витамин С, необходим за тези две хидроксилази водят до [[скорбут]], при който кървене на венците, подуване на ставите и нарушено заздравяване на рани са резултат от увредената стабилност (зреене) на колагенът.<ref name=":0" />
== Източници ==
| |||