Хистидин: Разлика между версии
Изтрито е съдържание Добавено е съдържание
Редакция без резюме |
Ted Masters (беседа | приноси) Редакция без резюме |
||
Ред 13:
| формула = C<sub>6</sub>H<sub>9</sub>N<sub>3</sub>O<sub>2</sub>
| моларна-маса = 155.15 g/mol
| разтворимост = 4
| NFPA-H = 1
| NFPA-F = 1
| NFPA-R = 0
}}
'''Хистидин''' (съкратено '''His''' или '''H''')<ref>{{cite web | author=IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature | title=Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides | work=Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology etc | url=http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/AminoAcid/ | accessdate=17 май 2007}}</ref> e α-[[Аминокиселини|аминокиселина]] с [[имидазол]]ова функционална група. Тя е една от 20-те протеиногенни аминокиселини. Нейните кодони в [[Информационна РНК|иРНК]] са CAU и CAC. Хистидинът е изолиран за първи път от германския лекар [[Албрехт Косел]] през 1896. Хистидинът е [[Незаменими аминокиселини|незаменима аминокиселина]] както за хората, така и за други бозайници. Първоначално се е смятало, че е незаменима единствено за новородените, но по-продължителни проучвания доказват нейната необходимост и за възрастните.<ref>{{cite journal| author = J D Kopple and M E Swendseid| year = 1975| month = May| title = Evidence that histidine is an essential amino acid in normal and chronically uremic man| journal = J Clin Invest.| volume = 55| issue = 5| pages = 881 – 891| pmid = 1123426| pmc = 301830| doi = 10.1172/JCI108016| url = http://www.jci.org/articles/view/108016}}</ref>
== Химични свойства ==
Имидазоловата странична верига на хистидина притежава pKa около 6
=== Ароматност ===
Имидазоловият пръстен на хистидина е ароматен при всички pH стойности.<ref>{{cite journal| author = MROZEK Agnieszka, KAROLAK-WOJCIECHOWSKA Janina, KIEC-KONONOWICZ Katarzyna| year = 2003| month = August| title = Five-membered heterocycles. Part III. Aromaticity of 1,3-imidazole in 5+n hetero-bicyclic molecules| journal = Journal of Molecular Structure| volume = 655| issue = 3| pages = 397 – 403| doi = 10.1016/S0022-2860(03)00282-5| url = }}</ref> Той съдържа шест π-електрона: четири от две двойни връзки и два от една свободна електронна двойка при азотен атом. Той може да влиза в π-π взаимодействия,<ref>Lijun Wang, Na Sun, Simon Terzyan, Xuejun Zhang, and, David R. Benson. A Histidine/Tryptophan π-Stacking Interaction Stabilizes the Heme-Independent Folding Core of Microsomal Apocytochrome b5 Relative to that of Mitochondrial Apocytochrome b5. Biochemistry 2006 45 (46), 13750 – 13759</ref> но те са усложнени вследствие на положителния заряд.<ref>Robert H. Blessing, Edward L. McGandy. Base stacking and hydrogen bonding in crystals of imidazolium dihydrogen orthophosphate. Journal of the American Chemical Society 1972 94 (11), 4034 – 4035.</ref> В нито едно състояние не поглъща светлина при 280 nm, но го прави в късата [[Ултравиолетово излъчване|УВ]] област повече от други аминокиселини.<ref>Katoh R. Absorption Spectra of Imidazolium Ionic Liquids. Chemistry Letters. Vol. 36 (2007), No. 10 p.1256.</ref><ref>AR Goldfarb, LJ Saidel, E Mosovich. THE ULTRAVIOLET ABSORPTION SPECTRA OF PROTEINS. Journal of Biological Chemistry, 1951, p.397 – 404.</ref>▼
▲}}</ref> Той съдържа шест π-електрона: четири от две двойни връзки и два от една свободна електронна двойка при азотен атом. Той може да влиза в π-π взаимодействия,<ref>Lijun Wang, Na Sun, Simon Terzyan, Xuejun Zhang, and, David R. Benson. A Histidine/Tryptophan π-Stacking Interaction Stabilizes the Heme-Independent Folding Core of Microsomal Apocytochrome b5 Relative to that of Mitochondrial Apocytochrome b5. Biochemistry 2006 45 (46), 13750 – 13759</ref> но те са усложнени вследствие на положителния заряд.<ref>Robert H. Blessing, Edward L. McGandy. Base stacking and hydrogen bonding in crystals of imidazolium dihydrogen orthophosphate. Journal of the American Chemical Society 1972 94 (11), 4034 – 4035.</ref> В нито едно състояние не поглъща светлина при 280 nm, но го прави в късата [[Ултравиолетово излъчване|УВ]] област повече от други аминокиселини.<ref>Katoh R. Absorption Spectra of Imidazolium Ionic Liquids. Chemistry Letters. Vol. 36 (2007), No. 10 p.1256.</ref><ref>AR Goldfarb, LJ Saidel, E Mosovich. THE ULTRAVIOLET ABSORPTION SPECTRA OF PROTEINS. Journal of Biological Chemistry, 1951, p.397 – 404.</ref>
=== Биохимия ===
Имидазоловата странична верига е често срещан координационен [[лиганд]] в различни [[металопротеини]] както и част в [[Катализатор|каталитични]] центрове на някои [[ензим]]и. В каталитичните триади, базичният азот на хистидина привлича [[протон]] от [[серин]], [[треонин]] или [[цистеин]], превръщайки съответната аминокиселина в [[нуклеофил]]. В хистидиновата протонна совалка, хистидинът взема участие в бързия транспорт на протони, осъществявайки това чрез своя базичен азотен атом, който откъсва протон и образува положително зареден метаболит. След това този метаболит предава протона и съответно положителния заряд на друга молекула – буфер,
== Катаболизъм ==▼
Катаболизмът на хистидин протича през уроканат, 4-имидазолон-5-пропионат и N-формаминоглутатамат (Figlu). Формиминовата група трансферирана до тетрахидрофолат формира глутамат, след това α-кетоглутарат. При дефицит на фолиева киселина прехвърлянето на формиминовата групата е нарушено и Figlu се екскретира. Екскрецията на Figlu след доза от хистидин по този начин може да се използва за детктиране на дефицит на фолиева киселина. Доброкачествени нарушения на хистидиновият катаболизм включват хистидинемия и уроканатна ацидурия, свързани с нарушена хистидаза.▼
== Метаболизъм ==
Аминокиселината е прекурсор за биосинтезата на [[хистамин]] (биогенен амин, вазодилататор, взимаш участие в алергичните реакции
[[Файл:Histidine decarboxylase.svg|мини|център|433px|Превръщане на хистидин в [[хистамин]] от [[хистидин декарбоксилаза]]]]
Ензимът хистидин амоняк
▲=== Катаболизъм ===
▲Катаболизмът на хистидин протича през уроканат, 4-имидазолон-5-пропионат и N-формаминоглутатамат
== Източници ==
| |||