Разлика между версии на „Пролин“

2520 байта изтрити ,  преди 1 година
корекция; без неясноти и неотнасящи се към темата неща
(корекция; без неясноти и неотнасящи се към темата неща)
{{обработка|слагане на [[Шаблон:Химкутия]]}}
[[File: L-proline-skeletal.png|200п|мини|Структура на Пролин]]
''' Пролинът''' (съкр. '''Pro''' или '''P''') e хетероцикична α-[[аминокиселина]] (по-точно, иминокиселина). Съществува в две оптически изомерни форми – L и D, а също и във вид на [[рацемична смес]]. Кодоните му са CCU, CCC, CCA, и CCG.
 
''L-пролин'' е една от двадесетте протеиногенни аминокиселини. Предполага се, че пролинът влиза в състава на всички белтъци във всички организми. Особено богат на пролин е основния белтък на [[съединителна тъкан|съединителната тъкан]] – [[колаген]]. Пролинът съдържа [[азот]]ен атом, съединен с предшестващия го аминокиселинен остатък, аминокиселинния радикал и групата СН. Той много рязко огъва пептидната верига.
 
Пролинът представлява безцветни, лесно разтворими във вода кристали, които се топят при температура около 220 °C. Добре се разтваря също в [[етанол]], по-слабо – в [[ацетон]] и [[бензол]], и е неразтворим в диетилов [[етер (химия)|етер]].
 
В организма пролин се синтезира от [[глутаминова киселина]].
За разлика от останалите аминокиселени, пролинът и хидроксипролинът при взаимодействие с нингидрин дават жълто вместо пурпурно оцветяване.
 
В състава на колагена, пролинът се окислява до хидроксипролин при участието на [[аскорбинова киселина]]. Редуващите се остатъци пролин и хидроксипролин способстват за създаване на стабилната триспирална структура на колагена, придаваща здравина на молекуата.
 
== Синтез ==
Първоначалната реакция на пролинов биосинтез превръща γ-карбоксилната група на [[глутаматътГлутамат|глутамата]] (от α-кетоглутарат,; Циклълцикъл на Кребс) до смесения киселинен анхидрид на глутамат γ-фосфат. Следващата редукция образува глутамат γ-семиалдехидполуалдехид, който след спонтанната циклизация се редуцира до L-пролин.<ref name=":0">{{Цитат книга|last=Rodwell VW, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, Weil PA.|first=|title=Harpers’ Illustrated Biochemistry, 31 st Edition|year=|month=|publisher=|location=|isbn=|pages=}}</ref>
 
== Катаболизъм ==
Катаболизмът на пролин се осъществява в митохондриите. Поради това че пролинът не участва в реакции на трансаминиране, неговият α-амино азот се запазва по време на двуетапнодвуетапното окисление до глутамат. Окислението до Δ<sup>1</sup>-пиролин-5-карбоксилатъткарбоксилат се катализира от пролин дехидрогеназа,дехидрогеназата (ЕС 1.5.5.2). Последващото окисление до глутамат (в последствие до α-кетоглутарат, Циклъл на Кребс, [[гликогенна аминокиселина]]) се катализира от Δ<sup>1</sup>-пиролин-5-карбоксилат дехидрогеназа, (наричана още глутамат-у-семиалдехид полуалдехид дехидрогеназа, (ЕС 1.2.1.88).<ref name=":0" />
 
== Метаболитни нарушения ==
Съществуват две метаболитни нарушения на пролиновия катаболизъм. Унаследено по [[автозомно-рецесивен път]], и двете са съвместими с нормален живот на възрастни. Метаболитният блок при тип I [[хиперпролинемията]] е на ниво пролин дехидрогеназа. Няма асоциирано увреждане на хидроксипролиновия катаболизъм. Метаболитният блок при тип II хиперпролинемията е при Δ<sup>1</sup>-пиролин-5-карбоксилат дехидрогеназа, която участва също в катаболизма на аргинин, орнитин и хидроксипролин . Поради това чеЗасяга се засяга катаболизмъткатаболизма на пролинпролина и хидроксипролинхидроксипролина, кактокато това води до екскретирането на Δ<sup>1</sup>-пиролин-5-карбоксилат, така и Δ<sup>1</sup>-пиролин-3-хидрокси- 5-карбоксилатът се екскретираткарбоксилат.<ref name=":0" />
 
== Хидроксипролин и Хидроксилизин ([[некодирани аминокиселини]]) ==
Хидроксипролин и хидроксилизин се срещат основно в [[колаген]]. Поради точе не съществуват [[Транспортна РНК|тРНК]] нито за една от двете хидроксилирани аминокиселини, нито за приетите чрез храна хидроксипролин, и хидроксилизин, те се инкорпорират по време на протеиновият ссинтез. Пептидил хидроксипролин и хидроксилизин възникват от пролин и лизин, но само след като тези аминокиселини са включени в пептиди. Хидроксилиране на пептидил-пролил и пептидил-лизилови остатъци, катализирана от пролил хидроксилаза и лизил хидроксилаза в кожа, скелетни мускули и гранулиращи рани изисква, освен субстрата, молекулен O<sub>2</sub>, [[аскорбат]], Fe<sup>2+</sup> и α-кетоглутарат. За всеки хидроксилиран мол пролин или лизин, един мол. α-кетоглутарат
 
се декарбоксилира до сукцинат. Хидроксилазите са оксидази със смесена функция. Един атом О<sub>2</sub> се инкорпорира  в пролин или лизин, другият в сукцинат. Недостиг на витамин С, необходим за тези две хидроксилази водят до [[скорбут]], при който кървене на венците, подуване на ставите и нарушено заздравяване на рани са резултат от увредената стабилност (зреене) на колагенът.<ref name=":0" />
 
== Източници ==