Глицин[1]
Глицин
Обща информация
Други имена
Аминоетанова киселина
Аминооцетна киселина
Молекулна формула C2H5NO2
Моларна маса 75,07 g/mol
Външен вид Бели кристали
CAS номер [56-40-6]
Jmol-3D [1]
Свойства
Плътност и фаза 1.1607 g/cm³,
Разтворимост във вода 24.99 g/100 ml
Точка на топене 233 °C разпада се
Точка на кипене -°C
Освен където е обявено друго, данните са дадени за
материали в стандартно състояние (при 25 °C, 100 kPa)
Права и справки

Глицинът е една от двадесетте канонични аминокиселини. Той е най-простата аминокиселина, като страничното му разклонение е един водороден атом. Кодиращите го кодони са GGU, GGC, GGA, GGG.

БиосинтезаРедактиране

Глицинът не е назаменима аминокиселина за човека и може да бъде синтезиран от аминокиселината серин, която на свой ред се синтезира от 3-фосфоглицерат – метаболит на гликолизата. В повечето организми тази трансаминазна реакция се катализира от ензима серин хидроксиметилтрансфераза, опериращ с кофактора пиродоксал фосфат:[2]

Серин FH4 серин хидроксиметилтрансфераза Глицин N5,N10-метилен тетрахидрофолат
  +     +  
H2O
 
H2O
серин хидроксиметилтрансфераза

В черния дроб на гръбначните глициновата синтеза се катализира от ензима глицин синтаза (известен и като глицин-разделящ ензим). Реакцията е обратима и равновесна.:[2]


N5,N10-метилен тетрахидрофолат глицин синтаза Глицин
     
CO2
NH+
4

НАДН2
FH4
НАД+
 
CO2
NH+
4

НАДН2
FH4
НАД+
 
 


Глициновите аминотрансферази могат да катализират синтеза на глицин от глиоксилат и глутамат или аланин. За разлика от останалите аминотрансферазни реакции, глициновите аминотрансферази силно облагоприятстват глициновия синтез. Важни пътища за образуване на глицин при бозайници са от холин и серин.[3]

Комплексът, свързан с разграждането на глицин в чернодробните митохондрии, разгражда глицина до CO2 и NH+
4
и образува N5, N10-метилен тетрахидрофолат. Системата за разграждане на глицин се състои от три ензима и Н-протеин, който има ковалентно прикрепен дихидролипоилен остатък. При некетотична хиперглицинемия (рядко вроден недостатък в глициновото разграждане), глицинът се акумулира във всички тъкани на тялото, включително в централната нервна система. Дефектът в първичната хипероксалурия е неспособността да се катаболизира глиоксилатът, образуван при дезаминирането на глицин. Последващото окисление на глиоксилата до оксалат води до уролитиаза, нефрокалциноза, хипертония или смърт, вследствие на бъбречна недостатъчност. Дефект в бъбречната тубуларна реабсорбция причинява глицинурия.[3]

В повечето белтъци глицинът е слабо застъпен, като забележително изключение прави колагена, който е изграден от над 35% глицин.[2][4] Притежава най-късата странична верига (със само един водороден атом), което определя позицията и в молекулата на колагена – на местата на усукване на трите вериги, аминокиселинните радикали си пречат пространствено.

Глицинът участва в биосинтеза на хем, пурини, креатин и сакрозин.[3]

ИзточнициРедактиране

  1. „Merck Index“ (11th ed.), Merck, 1989, ISBN 091191028X , 4386.
  2. а б в Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2005), Principles of Biochemistry (4th ed.), New York: W. H. Freeman, pp. 127, 675 – 77, 844, 854, ISBN 0-7167-4339-6
  3. а б в Rodwell VW, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, Weil PA.. Harpers’ Illustrated Biochemistry, 31 st Edition.
  4. Szpak, Paul. Fish bone chemistry and ultrastructure: implications for taphonomy and stable isotope analysis. // Journal of Archaeological Science 38 (12). 2011. DOI:10.1016/j.jas.2011.07.022. с. 3358 – 3372.